Читать книгу "Дарвинизм в XXI веке - Борис Жуков"

Конечно, изменение мнения мэтра не означает, что вопрос о фальсифицируемости дарвинизма (как и вообще вопрос о применении критерия фальсифицируемости и его возможностях) решен раз и навсегда и полностью исчерпан. Применение критерия Поппера не является исключительным правом самого Поппера. Поэтому давайте бросим хотя бы беглый взгляд на то, как обстоят дела с фальсифицируемостью дарвинизма в его современном состоянии.

Опровергни, если сможешь

Вопреки расхожему мнению, что теория эволюции-де может все объяснить, но ничего не может предсказать, она предсказывает не так уж мало. Например, в 2007 году в Китае были найдены окаменелые останки примитивного млекопитающего, жившего в начале мелового периода (около 125 млн лет назад). Находка отличалась чрезвычайно высокой сохранностью слуховой части черепа: косточки среднего уха не только полностью уцелели, но и сохранили свое естественное положение по отношению к другим костям. Это позволило установить, что у этого животного они уже отделились от боковой поверхности нижней челюсти, но еще оставались соединенными с ней спереди. Существование именно такой переходной стадии у древних млекопитающих постулировал еще в 1975 году американский морфолог Эдгар Эллин[290]. Находка реального ископаемого, точно соответствующего теоретически предсказанной схеме, стала настоящим триумфом эволюционизма, а само животное получило название Yanoconodon allini — «яноконодон Эллина».

Понятно, однако, что если бы столь замечательное ископаемое не было найдено никогда, это не опровергало бы никаких теорий. А если бы у ископаемого зверька строение косточек оказалось принципиально иным — это, возможно, опровергло бы построения Эллина, но не теорию эволюции в целом. Такие предсказания, сколь бы неожиданны и впечатляющи они ни были, нас сейчас не интересуют. Для нашей темы важны только достаточно «сильные» предсказания — те, которые утверждают обязательность (или, наоборот, невозможность) того или иного явления. Более того — нас интересуют только те из подобных предсказаний, которые относятся не к «эволюции вообще» (фальсифицируемость эволюционизма как такового у Поппера, как мы помним, никакого сомнения не вызывала), а именно к эволюции путем естественного отбора.

Есть ли такие предсказания в современной теории эволюции? Безусловно. Вспомним опыт Дельбрюка и Лурии (см. главу «Август Вейсман против векового опыта человечества»): если бы параметры распределения устойчивых клеток оказались иными, это означало бы, что дарвиновская модель данного процесса однозначно опровергнута — бактерии приспосабливаются как-то иначе. Можно, конечно, спросить, означало бы это, что опровергнута и вся дарвиновская модель эволюции (как мы помним, другие бактерии могут приобретать устойчивость к фагам иным, недарвиновским путем — однако открытие этого явления не опровергло не только дарвинизм в целом, но даже его применимость к эволюции бактерий) — но это уже относится к вопросу о том, насколько реальная практика науки соответствует базовой логической схеме Поппера. Сейчас же нам важен сам факт: из дарвиновской модели эволюции следовал вполне проверяемый вывод, он мог быть опровергнут экспериментом — но эксперимент его не опроверг.

Другой пример, уже из нашего века, о котором мы упоминали в главе 12, но теперь расскажем подробнее. В 2009 году канадские молекулярные биологи с типично канадскими именами Константин Боков и Сергей Штейнберг представили возможную схему возникновения рибосомы — мультимолекулярной внутриклеточной структуры, производящей все белки во всех живых клетках, от бактерий до человеческих нейронов. На первый взгляд задача выглядела совершенно неразрешимой: рибосомы не образуют окаменелостей, у них нет эмбрионального развития, наконец, у всех ныне живущих существ они довольно однотипны, никаких примитивных вариантов рибосом не известно[291], так что и сравнительная морфология тут тоже не помощник. Но Боков и Штейнберг нашли лазейку в этой глухой стене. Они исходили из того, что структурной основой рибосомы и главной ее «рабочей частью» служит так называемая 23S рибосомная РНК — цепочка из почти трех тысяч нуклеотидов (что для РНК очень много). Логично было предположить, что именно эта молекула и выполняла обязанности рибосомы у древних организмов. Однако она тоже слишком велика и сложна, чтобы возникнуть сразу в готовом виде.

23S рРНК состоит из одной цепочки нуклеотидов, однако эта цепочка скручена и сложена в довольно причудливую трехмерную структуру. Во многих местах цепочка образует петли, закручиваясь сама вокруг себя двойной спиралью. В других участках цепочки (отделенных от первых большим числом звеньев-нуклеотидов, но при сворачивании всей молекулы неизменно оказывающихся рядом с двухспиральными) встречаются серии из нескольких однотипных нуклеотидов — аденозинов, связанных с двойными спиралями особыми А-минорными связями. На стабильность двойных спиралей эти связи не влияют, но стабилизируют «стопки» аденозинов. Таким образом связь между двухспиральными и полиаденозиновыми участками можно считать однонаправленной: если ее разорвать, двухспиральные участки останутся стабильными, а вот «стопки» аденозинов потеряют форму. Это навело ученых на мысль, что если два больших фрагмента соединены А-минорными связями, то фрагмент с двойной спиралью существовал раньше, а фрагмент с аденозинами присоединился к нему позднее. Такое предположение включало в себя четкое и опровержимое предсказание: нигде в молекуле 23S рРНК однонаправленные связи между разными фрагментами не должны закольцовываться.

Проанализировав на этот счет всю 23S рРНК, Боков и Штейнберг убедились, что так оно и есть. Всю огромную молекулу можно собрать из отдельных кусочков, нигде не нарушая правила однонаправленности А-минорных связей, причем последовательность присоединения этих кусочков оказалась единственно возможной. Видимо, этим путем и шла эволюция: первым соединять между собой аминокислоты «научился» сравнительно небольшой (около 200 нуклеотидов) участок, входящий сейчас в так называемый V домен 23S рРНК. (Именно этот кусочек образует главный «исполнительный орган» рибосомы — пептидилтрансферазный центр, непосредственно катализирующий «сшивание» аминокислот в белковую цепочку[292].) Позднее к нему пристыковывались другие фрагменты РНК, а затем — и рибосомные белки. При этом всякий раз вновь возникшая конструкция работала несколько лучше предыдущей: быстрее, точнее или быстрее и точнее — поэтому «приобретение» закреплялось. То есть современные рибосомы — сложные молекулярные машины с точно подогнанными друг к другу частями — складывались по фрагменту, по модулю, молекула за молекулой — именно так, как того требует теория естественного отбора. То есть в данном случае из дарвиновской теории следовало нетривиальное и вполне опровержимое предсказание, оно было проверено — и подтвердилось.