Читать книгу "От Дарвина до Эйнштейна. Величайшие ошибки гениальных ученых, которые изменили наше понимание жизни и вселенной - Марио Ливио"

Примерно в это же время в Пасадену сотрудничать с группой Полинга приехал ведущий специалист по белкам Альфред Мирски[175]. Это случайное сотрудничество между двумя выдающимися учеными стало отправной точкой для научных изысканий, приведших к потрясающим открытиям. Сначала Мирски и Полинг[176] выдвинули предположение, что нативный белок – неизмененный белок в своем естественном состоянии внутри клетки – состоит из цепочек аминокислот[177], получивших название полипептиды, сложенных из повторяющихся звеньев в определенный ритмический узор. Вскоре после этого Полинг понял, что главный вопрос – то, как именно они сложены.

К счастью, в начале тридцатых годов начали поступать первые данные экспериментов по дифракции рентгеновских лучей. Это оказался весьма информативный метод, а состоял он в том, что ученые направляли пучок рентгеновских лучей на кристалл, а затем по тому, как невидимые лучи отражались от образца, пытались реконструировать структуру этого кристалла – то есть вычислить расстояния между атомами и разобраться, как они ориентированы друг относительно друга. В распоряжении Полинга оказались изображения рентгеновской дифракции, полученные физиком Уильямом Астбери[178] при исследовании волос, шерсти, рога и ногтей (все они содержат так называемый альфа-кератин). Правда, рентгеновские снимки были довольно расплывчаты и не позволяли надежно определить структуру. Тем не менее на них было видно, что одинаковая структура повторяется вокруг оси волоса каждые 5,1 ангстрем (ангстрем – единица длины, равная одной стомиллионной сантиметра). Учитывая относительно низкое качество рентгеновских снимков, Полинг решил подойти к проблеме с другой стороны – опереться на структурную химию, то есть на ожидаемые силы взаимодействия между атомами, чтобы предсказать форму и параметры полипептидной цепи, а затем изучить различные возможные конфигурации, которые не противоречили бы экспериментальным изображениям на рентгеновских снимках.

На штурм загадки белковой структуры Полинг пошел в начале лета 1937 года, сбросив бремя преподавательских обязанностей[179]. На илл. 11 представлена схема общей структуры[180], над которой он работал. Тщательно изучив химическую связь между атомом углерода (на рисунке он обозначен буквой С) и соседним атомом азота (обозначен буквой N), Полинг пришел к выводу, что так называемые пептидные группы – углерод, кислород, азот и водород – должны лежать в одной плоскости. Эта черта и оказалась самой важной, поскольку сильно ограничивала количество возможных вариантов структуры, поэтому Полинг надеялся, что сумеет в конце концов выявить правильную конфигурацию. Однако в науке обычно ждешь одного, а получается совсем другое. Полинг несколько недель работал день и ночь – и все же не сумел разобраться, какой способ сложения пептидных цепочек приводил бы к повторению каждые 5,1 ангстрем вдоль оси волокна, на что указывали данные рентгеновских снимков. У него опустились руки, и он бросил работу над этой задачей.

Когда какая-нибудь многообещающая гипотеза себя не оправдывает, ученые частенько пытаются улучшить качество доступных экспериментальных данных, поскольку более точные сведения иногда позволяют выявить доселе скрытые подсказки. Именно поэтому Полинг уговорил химика Роберта Кори[181] принять участие в долгосрочном проекте, целью которого было определить структуру некоторых простых пептидов и аминокислот – кирпичиков, из которых сложены белки – при помощи рентгеновской кристаллографии. Кори предался этим исследованиям с большим энтузиазмом, и к 1948 году его группа в Калифорнийском технологическом институте смогла разобраться в точной архитектуре примерно дюжины подобных компонентов. Полинг увидел, что все данные о длине химических связей и об углах между разными частями молекул, а также о плоскостной конфигурации пептидной группы, которые получал Кори, в точности согласуются с его изысканиями в прошлом, и решил вернуться к задаче о структуре белка альфа-кератина. Свои воспоминания о тех временах Полинг в 1982 году записал на диктофон (это был диктофон сильно устаревшей к тому времени модели):

«Весной 1948 года я был в Англии, в Оксфорде; в тот год я занимал должность Истмановского профессора и работал в Бейлиол-колледже. Я простудился, захворал, и мне пришлось дня три пролежать в постели. Через два дня мне надоело читать детективы и фантастику, и я задумался над структурой белков[182].»

Очередную атаку на эту загадку Полинг начал с предположения, что все аминокислоты в альфа-кератине с точки зрения структуры должны находиться в одинаковом положении относительно полипептидной цепи. Еще лежа в постели, Полинг попросил свою жену Аву-Хелен принести карандаш, линейку и лист бумаги. Полинг следил, чтобы каждая пептидная группа не вылезала за пределы плоскости листа, при помощи жирных и тонких линий отмечал трехмерные связи и поворачивал пептидные группы вокруг двух одинарных связей между атомами углерода – и у него получилась спиральная модель[183] наподобие винтовой лестницы, где полипептидный хребет составлял центр спирали, а аминокислоты торчали наружу (илл. 12). Чтобы придать конструкции стабильность, Полинг добавил водородные связи между соседними витками спирали, параллельно ее оси (илл. 12; водородная связь – это химическая связь, при которой атом водорода из одной молекулы притягивается к атому другой молекулы). Полинг нашел даже два подходящих варианта структуры – один он назвал альфа-спиралью, а другой гамма-спиралью.